Природные биополимеры. Белки. Первичная и вторичная структуры белков. Особенности пептидной связи. Виды связей, стабилизирующих вторичную структуру.

Природные биополимеры. Белки. Первичная и вторичная структуры белков. Особенности пептидной связи. Виды связей, стабилизирующих вторичную структуру.
Химия
реферат
17
Волгоградский государственный медицинский университет
2019
RUB 500
500р.

Нажмите, чтобы зарегистрироваться. Работа будет добавлена в личный кабинет.

Содержание

Введение 3
1.Природные биополимеры. Белки 4
2. Первичная структура белка 8
3. Вторичная структура белков 12
Заключение 16
Список использованной литературы 17

Введение

Белки являются природными биополимерами, построенными из остатков 20 α-аминоксилот, каждая из которых по отдельности не обладает биологической активностью. Однако сами белки выполняют множество биологических функций.
Актуальность темы реферативного исследования определяется необ-ходимостью систематизации сведений, касающихся белков, из первичной и вторичной структуры.
В данной работе будут изучены такие вопросы, как:
1) какие факторы придают белковой молекуле определенную биоло-гическую активность;
2) как белки различаются химически.

1.Природные биополимеры. Белки

Биополимеры – класс полимеров, встречающихся в природе в есте-ственном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, лигнин . Биополимеры состоят из одинаковых (или схожих) звеньев – мономеров. Мономеры белков – аминокислоты, нуклеиновых кислот – нуклеотиды, в полисахаридах – моносахариды.
Выделяют два типа биополимеров – регулярные (некоторые полиса-хариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полиса-хариды.
Белки входят в состав всех живых организмов и выполняют важней-шие функции в обеспечении жизнедеятельности всего живого на Земле.
Белки находятся в ядре и протоплазме всех растительных и живот-ных клеток. Они составляют основу костной и соединительной ткани чело-века и животных, а также основу шерсти и роговых образований. Белки есть в коже, крови, нервных тканях. Содержание белков в пересчете на су-хое вещество в растительных организмах достигает в среднем 15%, а в жи-вотных – 50%.
Основу важнейших процессов жизнедеятельности живого организма составляет функционирование белков. По своим биологическим функциям белки подразделяются на:
1) ферменты – белки, которые выступают в роли катализаторов био-химический превращений (рибонуклеаза, трипсин);
2) транспортные белки – белки, которые связывают и переносят определенные молекулы или ионы между органами (гемоглобин, сыворо-точный альбумин, миоглобин);
3) сократительные и двигательные белки – белки, которые способ-ствую тому, что клетка или организм могут сокращаться, изменять форму, передвигаться;
4) структурные белки – белки, образующие волокна и выполняющие опорную или защитную функции, скрепляющие биологические структуры, придающие им прочность (коллаген, эластин, кератин, фиброин);
5) защитные белки – белки, защищающие организм и предохраняю-щие его от различного рода повреждений (антитела, фибриноген, тром-бин, ботулинический токсин, дифтерийный токсин);
6) регуляторные белки – белки, участвующие в системе регуляции клеточной или физиологической активности (гормон инсулин, гормон ро-ста, паратиреоидный гормон, кортикотропин, репрессоры) .
Все природные белки, как правило, состоят из пяти химических эле-ментов, содержание которых в различных белках близко и колеблется в незначительных пределах (табл. 1):
Таблица 1.
Химический состав белков

Химический элемент Содержание в белках, %
С 50-53
Н 7-8
О 20-24
N 16-18
S 0,5-1,8

Из других элементов встречается фосфор, реже – железо.
По химическому составу белки делят на две основные группы.
К первой группе, называемой протеинами, относятся те белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты, это – простые бел-ки, например, рибонуклеаза и химотрипсин.
Вторую группу составляют белки, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и другие компоненты, это – сложные белки. Неамино-кислотную часть сложного белка называют протестической группой. Про-тестической группой могут быть липиды (липопротеины, напрмер, β1 – Липопротеин крови), углеводы (гликопротеины, например, γ – Глобулин крови), фосфатные группы (фосфопротеины, например, казеин молока), гем (гемопротеины, например, гемоглобин) и другие вещества .
По форме молекул все белки делят на две большие группы: волокни-стые (или фибриллярные) и глобулярные.
Первые представляют собой нерастворимые в воде длинные ните-видные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. К фибриллярным белкам относятся α-кератин, фиброин, коллаген.
В глобулярных белках полипептидные цепи свернуты в плотную компактную структуру сферической или глобулярной формы. Большин-ство глобулярных белков растворимо в воде. К белкам данного типа отно-сятся почти все ферменты, транспортные белки крови, антитела, а также пищевые белки .
Молекулы белков имеют большие размеры и большие значения мо-лекулярной массы. Количество аминокислотных остатков в полипептид-ных цепях варьируется от 100 до 1800 и более. Белки могут содержать в своем составе несколько полипептидных цепей. Значения молекулярной массы белков варьируется от 12000 до 1000000 и более.

Список использованной литературы

1. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3-х т. Т. 1. – М.: Мир, 1985. – 367 с.
2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Т. 1. – М.: Мир, 1993. – 384 с.
3. Оганесян Э.Т. Органическая химия: учеб. пособие для медико-фармацевтических колледжей. – Ростов н/Д: Феникс, 2016. – 428 с.
4. Филиппович Ю.Б. Белки и их роль в процессах жизнедеятельности. – М.: Просвещение, 2015. – 332 с.